蛋白质的分子虽然是由一个个氨基酸基串联而成的一条链，但它并不是笔直的，而是三维立体的。
哦，对了，地球上所有生物的蛋白质都是由氨基酸基构成的，而且这些氨基酸种类不多，一共只有二十种。
有一种观测微观世界物质结构的方法，叫x射线衍射法。利用x射线照射被测物质，根据折射出来的射线所形成的影像来判断物体内部原子排列情况。人们据此对一种角蛋白的结构做出了解析，提出了蛋白质的螺旋结构学说。
进一步分析其原因是一种键能为共价键10左右的弱键——氢键——所起的作用。多肽链受到本身诸多氢键的牵引，形成螺旋形的走向。虽然单个氢键较弱，但是许多氢键共同作用，使得多肽链处于一种稳定状态。
这种立体形状的结构被称为蛋白质的二级结构。是不是想到了dna的双螺旋结构，道理是一样一样的。
氨基酸结合成肽链后，各个氨基酸基上的r基团就成为主链的侧链。这些侧链有不同的性质。像丙氨酸、苯丙氨酸等，他们的基团没有电极性，和水分子没有吸引力，是疏水性的。但有的氨基酸的侧链，如丝氨酸、苏氨酸，它们的基团和水分子会产生吸引力，是亲水性的。还有如谷氨酸、天冬氨酸，不仅亲水，而且显酸性。而赖氨酸，不仅是亲水的，而且显碱性。
所以，在不同氨基酸序列的多肽分子上，各种侧链处于不同的位置和空间关系，相互吸引或排斥。有的可以形成一定的化学键而结合起来；有的侧链由于是疏水性的，所以疏离外部的水环境而卷入分子的内部；有的侧链则由于亲水性，而贴近外部的水环境。这些因素会使多肽在二级结构的基础上进一步弯曲缠绕，形成蛋白质的团块形的sān_jí结构。
如果几条这样的肽链团块聚合到一起，构成一个固定的分子集团，就成为蛋白质的四级结构。
这样，高级结构的蛋白质分子可能形成各种凸凹的立体形状，通过各种化学键，能与各种对象的大大小小的分子形成特异性的立体嵌接，发挥着各种不可替代的生物作用。而造成这些立体形状的最根本的条件还在于蛋白质的一级结构。
如果举个例子，我们就可以更容易地理解这些结构的意义。
人们曾深入地研究血液中的红色物质，现在我们都知道，那是血红蛋白。这种含有铁的蛋白质是血液呈红色的原因。
血红蛋白的作用是把肺里的氧气搬运到组织里去，再帮助把组织里的二氧化碳运到肺里排出体外。
人类的血红蛋白的分子量为66800，也就是说，有66800个氢原子那么重。由两种肽链各两条组成，一种肽链由141个氨基酸基组成，一种肽链由146个氨基酸基组成。
这些氨基酸基的排列顺序，就是人类血红蛋白的一级结构。
这些肽链呈现螺旋形结构，这就是二级结构。
而这些肽链在本身呈螺旋形结构的同时，又按照一定的走向卷曲着，形成了sān_jí结构。每个血红蛋白的肽链卷曲之后大致形成一个球形。
sān_jí结构的肽链之间，许多侧链能够近距离对接起来，起到一定的连接作用，使肽链进一步聚集起来，形成四级结构。对于血红蛋白来说，四条肽链相互链接在一起，像四个小球粘在一起，呈一个正四面体的阵形。每个小球被称为血红蛋白的亚单元。
最重要的一点是，人类血红蛋白的sān_jí结构和四级结构是非常稳定的。不会这个血红蛋白亚单元是球形的，另一个是饼形的，这个四级结构是正四面体的，另一个是一条龙的。sān_jí结构和四级结构非常稳定且完全一致，所以所有的血红蛋白都具有相同的生理功能。
其实从生理学上来说，血红蛋白的作用就是把氧气从肺里搬运到组织中，再把组织中的二氧化碳搬运到肺里。为什么在生物进化的过程中，要形成如此大型而结构又如此复杂的分子呢？
人们研究血红蛋白与氧气结合的过程发现，血红蛋白与氧气结合时并不产生氧化还原反应，无论结合氧还是脱氧，血红蛋白中的铁都是二价的。所以把这种现象称为氧气化和脱氧气化，而不是氧化还原。
科学家通过测定氧气化血红蛋白释放氧气的速度，发现：当氧气化血红蛋白进入毛细血管和组织后，环境的氧气压下降，血红蛋白开始释放氧气，而一旦血红蛋白开始释放氧气，则释放氧气的过程会加速进行。
当血红蛋白回到肺中，一旦开始与氧气结合，则氧气的进一步结合会更加容易。这一点对于血液充分吸收氧气，并在组织里彻底释放氧气十分重要。这一结果被称为波阿效应。
经过科学家运用x射线结晶学检测法对氧气化和脱氧气化血红蛋白结构的比较研究，认为血红蛋白中一个血红素基与氧气的结合和脱离都伴随有肽链位置的微小变化，而肽链上一些氨基酸基的相互作用可影响另一些血红素基，加速其与氧气的结合和脱离。因此，血红蛋白被比喻为高效的氧气泵。
这说明肽链的位置并不是不变的，它像真正的设备一样不停地动作。我们可以把一个氨基酸基看成一个零件，那么一个血红蛋白分子，就是由572个零件组成的一个复杂的机器。它不停地高效地在人体内搬运着氧气和二氧化碳。
人类不断地努力探索，到1968年，已经收集到几种哺乳动物的血红蛋